La liaison disulfure est principalement une liaison covalente entre les résidus de la chaîne latérale dans la même protéine ou peut être une protéine différente.
En plus de la liaison peptidique, la liaison disulfure est un type différent de liaison covalente, présente dans la molécule de protéine. Cette liaison est formée en raison de l'oxydation du groupe sulfyhydryle ou thiol (groupe SH) provenant du résidu de cystéine (acide aminé non essentiel). Liaison disulfure exprimée en RSSR1 et également connu sous le nom de liaison SS.
Dans cet article "qu'est-ce qu'une liaison disulfure", différents faits sur la liaison disulfure, tels que la procédure de formation, les types et les fonctions de la liaison disulfure sont brièvement décrits.
Comment se forment les liaisons disulfures ?
La procédure de formation de la liaison disulfure est décrite dans ce point.
La liaison disulfure est un type de liaison covalente dans laquelle deux groupes thiol (groupe SH) générés à partir de deux résidus cystéine sont impliqués dans cette formation de liaison. S- l'anion provenant d'une cystéine agit comme un nucléophile et attaque l'autre résidu de la chaîne latérale de la cystéine à partir de la liaison disulfure.
La réaction de formation d'une liaison disulfure est-
R-SH + R1-SH + (1/2) O2 ⇌ RSSR1 + H2O
La formation d'une liaison disulfure implique un transfert de deux électrons et ce transfert a lieu du groupe sulfyhydryle réduit (SH) du résidu cystéine à la cystine (SS) la forme oxydée.
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Type de liaison disulfure
La liaison disulfure est une liaison covalente chimique présente dans la structure tertiaire de la protéine. C'est l'un des types de liaison importants comme la liaison peptidique, liaison hydrogène interaction de pont de sel présente dans la protéine.
Liaison disulfure dans les protéines
Avec la liaison peptidique, la liaison disulfure est également une liaison très essentielle dans les peptides ou les protéines. C'est une liaison plus forte que les autres liaisons contribuent à la structure tertiaire de la protéine.
disulfure le lien est présent dans presque tous les types de protéine extracellulaire (utilisée dans les systèmes de structure cellulaire). Cette liaison fait partie intégrante de la structure secondaire et tertiaire de la protéine (la liaison peptidique est la pierre angulaire de la structure primaire).
La liaison disulfure se compose généralement de deux parties, l'une est une partie polaire ou une partie hydrophile et une autre est une partie non polaire ou une partie hydrophobe. Parmi ces deux parties, la partie hydrophobe est orientée vers la surface interne de la protéine, tandis que la partie hydrophile est dirigée vers la surface externe de la liaison. Cette orientation de la partie polaire ou hydrophile aide à former la liaison entre deux acides aminés résidu.
L'énergie moyenne de dissociation de la liaison disulfure est d'environ 50 kcal/mol et la longueur de la liaison SS est de près de 2 angstorm. La liaison disulfure est une liaison très forte et à très courte portée.
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Fonction de liaison disulfure
Fonction de liaison disulfure dans la détermination de la structure de protéines est répandue.
L'activité principale de la liaison disulfure est de stabiliser la structure 3D de la protéine et de présenter une procédure redox physiologiquement appropriée. La liaison disulfure est un élément essentiel du repliement et de la stabilité des protéines. La structure tertiaire de la protéine est stabilisée par l'interaction disulfure.
La liaison disulfure régit le processus biologique de base dans un organisme vivant. Le processus de transfert d'électrons (deux électrons sont transférés de la Cystéine à la Cystine) est accéléré par des enzymes, la Thirodoxine. Le disulfure maximum est formé intramoléculaire, dans certains cas particuliers, cette liaison peut être formée entre deux résidus de cystéine vicinaux et conduit la seule liaison covalente naturelle dans la formation du polypeptide.
Le clivage de la liaison disulfure dans les protéines peut provoquer l'effondrement de la conformation de divers processus biologiques et l'échec de la formation de la liaison disulfure peut être la cause de troubles graves car les molécules de protéines forment des agrégats et entraînent la mort cellulaire.
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Les liaisons disulfure peuvent-elles être rompues par oxydation
La liaison disulfure peut être rompue par un processus d'oxydation-réduction et en ajoutant un agent oxydant et réducteur. Le plus utilisé les agents réducteurs pour empêcher l'oxydation est la liaison disulfure est β-mercaptoéthanol connu sous le nom de BME et dithiothritol (DTT).
La procédure d'oxydoréduction dans les protéines se déroule par voie in vitro et il s'agit d'une réaction d'échange entre le thiol et le disulfure. La liaison disulfure est généralement formée par l'oxydation du groupe thiol (SH) présent dans
Les liaisons disulfure sont facilement oxydées par divers types d'oxydants et les constantes de vitesse sont assez élevées (105-107 M-1 S-1). L'intermédiaire qui se forme dans le milieu réactionnel est les thiosulfinates [RSS(=O)R.]. Cet intermédiaire subit une oxydation supplémentaire et à la fin de l'oxydation, un clivage de la liaison disulfure se produit.
La liaison disulfure peut-elle être brisée par la chaleur
La liaison disulfure ne peut pas être rompue en appliquant de l'énergie thermique. La chaleur dénature principalement la protéine (les protéines se déplient à partir de la structure repliée).
La rupture de la liaison disulfure est fondamentalement un processus irréversible. La rupture de la liaison disulfure provoque la dénaturation de la protéine à la température de fusion (dans laquelle la protéine se dénature). Cela se fait par une réaction d'échange disulfure-thiol.
En présence de MTS (méthanethiosulfonate) la chaleur induite réaction d'échange du disulfure au thiol est entravé et le pouvoir de résistance à la chaleur de la protéine est amélioré.
L'énergie thermique perturbe la liaison hydrogène et les interactions hydrophobes non polaires dans les protéines. L'application de chaleur augmente l'énergie interne ainsi que l'énergie cinétique des molécules. Ainsi, les molécules commencent à vibrer rapidement et les liaisons faibles présentes dans le groupe de molécules sont rompues.
La liaison disulfure est formée par l'interaction hydrophobe et hydrophile. En raison de l'absorption de la chaleur, la liaison hydrogène et les interactions hydrophobes sont perturbées et, par conséquent, la rupture de la liaison hydrogène se produit.
L'énergie de dissociation de la liaison hydrogène est d'environ 12 à 30 kilojoules / mol et pour la liaison disulfure, elle est de près de 251 KJ / mol. Ainsi, le clivage de la liaison disulfure ne se produit pas en appliquant une énergie thermique normale.
Les protéines globulaires existent essentiellement dans la condition d'équilibre entre les états repliés et dépliés. Dans des conditions normales, l'état plié est le plus souvent favorisé. L'application d'énergie thermique est presque égale à la température de fusion (Tm) , la protéine commence à se déployer, c'est-à-dire qu'une dénaturation de la protéine se produit.
Pour en savoir plus merci de passer par : Liaison peptidique vs liaison disulfure : analyse comparative et faits
La liaison disulfure peut-elle être rompue par l'eau
Très précisément, on peut prédire que la liaison disulfure ne peut pas être rompue par l'eau.
Les liaisons disulfure sont des liaisons covalentes chimiques très fortes et leur énergie de dissociation de liaison est également assez élevée par rapport à d'autres liaisons covalentes similaires. Il stabilise la structure tertiaire de la protéine. Il n'est pas possible de rompre une liaison disulfure en ajoutant de l'eau.
Si une solution aqueuse alcaline participe à la réaction avec la liaison disulfure, les ions hydroxyde (OH-) attaque la liaison disulfure et formera une nouvelle liaison avec l'un des atomes de soufre à partir des deux atomes de soufre formés liaison disulfure. En conséquence, la liaison disulfure sera clivée.
La réaction ci-dessus est connue sous le nom de hydrolyse alcaline de liaison disulfure.
Foire Aux Questions (FAQ)
Certaines questions fréquemment posées sur la liaison disulfure sont répondues ci-dessous.
Comment éviter la formation de liaisons disulfure ?
Réponse : Le pH de l'échantillon doit être bas (à ou en dessous de pH 3-4). À faible pH, les groupes thiol (SH) sont protonés et ne peuvent pas participer à la réaction de formation de liaison.
Comment les liaisons disulfure affectent la stabilité des protéines ?
Réponse : Les liaisons disulfure réduisent l'entropie dans la molécule de protéine dans son état dénaturé.
Les liaisons disulfure se forment-elles spontanément ?
Réponse : Oui, des liaisons disulfure peuvent être formées de manière spontanée par l’oxygène moléculaire.
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Bonjour,
Je suis Aditi Ray, une PME de chimie sur cette plateforme. J'ai obtenu un diplôme en chimie de l'Université de Calcutta et un diplôme post-diplôme de l'Université Techno India avec une spécialisation en chimie inorganique. Je suis très heureux de faire partie de la famille Lambdageeks et j'aimerais expliquer le sujet de manière simpliste.
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