Les protéines transmembranaires ou protéines membranaires intégrales sont intégrées dans la membrane cellulaire et couvrent la membrane bicouche lipidique.
Ces protéines transmembranaires ont généralement trois domaines différents : un domaine cytosolique (pour transmettre des signaux à l'intérieur de la cellule), un domaine transmembranaire et un domaine exoplasmique qui pend à l'extérieur de la cellule, agissant comme un récepteur. La nature chimique et la structure de ces domaines varient considérablement.
Pourtant, en général, le domaine transmembranaire est composé de résidus hydrophobes qui adoptent généralement la configuration d'une hélice alpha ou d'un feuillet bêta composé de plusieurs brins bêta.
Les protéines intégrales représentent près de 20 à 30 % de la teneur en protéines d'une cellule, et celles-ci sont étroitement fixées dans la membrane, de sorte que les chercheurs doivent souvent recourir à des conditions plus strictes impliquant des agents chaotropiques tels que l'urée 6-8M, le thiocyanate, le perchlorate de lithium ou le guanidinium. chlorure pour perturber les interactions hydrophobes de ces protéines avec la membrane afin de faciliter leur extraction.
Fonction des protéines transmembranaires
Ces protéines remplissent diverses fonctions physiologiques dans une cellule, allant des protéines de jonction à la reconnaissance, au transport, à l'ancrage et à la transduction.
Les GPCR fonctionnent dans diverses voies de signalisation cellulaire et sont l'un des types de récepteurs les plus critiques engagés dans de vastes processus physiologiques, tels que l'activation de la transcription de certains gènes en réponse à un ligand.
La bactériorhodopsine est une protéine multipasse utilisée par les bactéries photosynthétiques pour capter la lumière. L'absorption de photons induit certains changements conformationnels de la protéine, qui lui permettent de générer un gradient de protons qui sera éventuellement utilisé pour synthétiser l'ATP.
Aquaporines
Divers types d'aquaporines transportent des molécules telles que l'eau, les molécules hydrosolubles et le glycérol à travers le membrane cellulaire.
L'aquaporine 0 (un homotétramère) est la plus abondante dans le cristallin des mammifères.
Les aqua-glycéroporines sont uniques dans le transport de molécules non chargées telles que l'urée et l'ammoniac à travers la membrane.
La membrane externe des bactéries gram-négatives telles que E. coli a différentes porines pour transporter différents disaccharides (sucre) dans la cellule.
Canaux ioniques
De nombreuses hélices alpha contiennent des protéines intégrales des canaux ioniques tels que les canaux ioniques sodium voltage-dépendants, qui sont cruciaux pour générer des impulsions nerveuses.
Récepteurs cellulaires immunitaires
Le récepteur des lymphocytes T contient une hélice alpha et est essentiel au bon fonctionnement des réponses des lymphocytes T dans l'immunité contre une maladie. Il en est de même pour les récepteurs des lymphocytes B.
Divers enzymes dans les bactéries sont des protéines transmembranaires, telles que l'enzyme méthane monooxygénase, qui peuvent oxyder la liaison CH du méthane.
Des protéines ciblées sur divers organites cellulaires, tels que ceux ciblés sur le réticulum endoplasmique et d'autres, ont une enzyme appelée peptide signal peptidase dans la membrane cellulaire.
Cette enzyme reconnaît le peptide signal spécifique d'un organite dans une chaîne polypeptidique entrante et le clive, de sorte qu'il fonctionne dans la distribution subcellulaire appropriée de diverses chaînes polypeptidiques.
Localisation sous-cellulaire
Protéines ciblées sur divers organites cellulaires, telles que celles ciblées sur le réticulum endoplasmique et d'autres, ont une enzyme appelée peptide signal peptidase dans la membrane cellulaire.
Cette enzyme reconnaît le peptide signal spécifique d'un organite dans une chaîne polypeptidique entrante et le clive, de sorte qu'il fonctionne dans la distribution subcellulaire appropriée de diverses chaînes polypeptidiques.
Phospholipases
La phospholipase A1 dans la membrane externe des bactéries gram-négatives est une protéine transmembranaire de type III. Il joue un rôle dans diverses activités cellulaires, parmi lesquelles la sécrétion de peptides toxiques en fait partie, pour n'en citer que quelques-unes.
Protéines de jonction
Ces protéines transmembranaires sont un élément crucial de l'adhésion cellulaire à la matrice extracellulaire et forment diverses jonctions telles que des lacunes et des jonctions serrées entre les cellules.
Les jonctions lacunaires permettent une communication directe entre les cellules. Les jonctions lacunaires permettent l'échange de petites molécules telles que les ions, les sucres et les acides aminés. La connexine est une protéine de jonction lacunaire.
Reconnaissance cellulaire
Les protéines transmembranaires glycosylées sont impliquées dans la reconnaissance cellulaire, et un exemple courant est le typage des groupes sanguins ABO. Ces oligosaccharides déterminent le groupe sanguin d'une personne et sont très importants sur le plan clinique.
Transport du glucose
Diverses protéines transmembranaires forment différents transporteurs et canaux fermés dans la membrane pour faciliter la diffusion de diverses molécules. GLUT-1 ou transporteur de glucose 1 est l'une de ces protéines membranaires intégrales.
Structure des protéines transmembranaires
Structurellement, l'hélice alpha est la structure la plus courante dans le domaine transmembranaire des protéines intégrales, et une raison partielle de la prédominance de cette hélice alpha sur les autres structures secondaires est les interactions hydrophobes et van der Waals favorables entre les lipides de la bicouche et les acides aminés hydrophobes. résidus acides et chaînes latérales hydrophobes d'acides aminés.
La topologie des protéines transmembranaires faisant face au cytosol et à la matrice extracellulaire est différente et reste la même tout au long de la vie de cette protéine. Les protéines périphériques montrent des mouvements de bascule dans une bicouche lipidique, mais de tels mouvements sont un grand non pour les protéines transmembranaires.
Protéines transmembranaires de type I
Ces protéines traversent la membrane une fois.
Le nombre de domaines, en particulier le domaine transmembranaire, qui assure le logement stable des protéines dans la membrane, dépend fortement du type de protéines. J
Le nombre varie généralement d'un domaine transmembranaire à plusieurs. La glycophorine A à la surface des globules rouges est une protéine transmembranaire commune à passage unique communément appelée protéine transmembranaire de type I.
Protéines transmembranaires de type II
Contrairement aux protéines de type I, les récepteurs couplés aux protéines G (GPCR) couvrent sept fois la membrane (protéines transmembranaires de type II) et sont donc également appelés récepteurs serpentine..
Les aquaporines sont un autre exemple d'hélice alpha contenant des protéines transmembranaires associées au transport de l'eau, du glycérol et d'autres substances hydrosolubles dans la cellule. Les chaînes latérales hydrophobes du domaine de l'hélice sont exclues de l'intérieur de l'hélice et forment des interactions de van der Waal avec les chaînes acyles des lipides de la bicouche.
Cependant, l’hélice ne contient pas uniquement des acides aminés hydrophobes/non chargés. Il contient également des acides aminés hydrophiles/chargés, qui participent à la formation de liaisons hydrogène avec d’autres acides aminés chargés de l’hélice, aidant ainsi à stabiliser l’hélice elle-même.
Protéines transmembranaires de type II
L'hélice alpha pourrait dominer le motif transmembranaire dans la plupart des protéines, mais ce n'est pas le seul motif trouvé dans une protéine intégrale. Plusieurs brins bêta sont reliés par une boucle en épingle à cheveux à partir d'une structure en forme de tonneau appelée tonneau bêta qui abrite une cavité au centre pour le transport des molécules.
C'est un motif secondaire commun dans le cas de diverses porines. Ces barils bêta contenant des protéines transmembranaires sont communément appelés protéines transmembranaires de type III.
Structurellement, ces porines sont des homotrimères car elles sont composées de trois sous-unités identiques, chaque sous-unité ayant 16 brins bêta formant un tonneau. L'intérieur de cette porine est hydrophile pour permettre le transport de substances hydrophiles dans la cellule ; cependant, la partie extérieure de ce barillet bêta est hydrophobe, et elle interagit avec les lipides de la bicouche pour assurer la stabilité de ce pore.
La caractéristique unique de ces protéines en barillet bêta est un arrangement alterné d'acides aminés hydrophobes et hydrophiles. Plus de 50 tels les protéines contiennent un tonneau bêta et dépendent de l'orientation des brins bêta. Ceux-ci appartiennent à trois grandes catégories : le motif de clé grecque, le motif de jelly roll et le motif de haut en bas.
Protéines transmembranaires de type IV
Certaines protéines transmembranaires ont des ancres lipidiques supplémentaires pour une stabilisation supplémentaire, et celles-ci sont connues sous le nom de protéines transmembranaires de type IV ou de protéines ancrées dans les lipides.
Les ancres lipidiques courantes comprennent l'acide myristique, l'acide palmitique, les chaînes acyle prénylées et le glycophosphatidylinositol (GPI).
Parmi celles-ci, les ancres GPI se trouvent à l'extérieur de la cellule, c'est-à-dire du côté exoplasmique de la bicouche lipidique, mais le reste de ces ancres se trouvent du côté intérieur de la membrane, qui est le feuillet endocytosolique de la membrane cellulaire.
L' isoprène contenant 5 carbones est le précurseur pour la construction d' ancres prényliques . Les bactéries manquent de protéines ancrées au GPI, mais chez les eucaryotes tels que les humains, elles remplissent un large éventail de fonctions telles que la transduction du signal dépendant du récepteur, l'adhésion cellulaire et même les fonctions enzymatiques.
Conclusion
La structure de ces protéines varie des protéines à passage unique aux protéines à passages multiples, la plupart d'entre elles hébergeant une hélice alpha comme structure secondaire prédominante. Ces protéines sont impliquées dans diverses fonctions, allant de servir de protéines de canal à la signalisation cellulaire.
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