Les enzymes sont les "gnomes" de chaque processus cellulaire. Frles zymes sont des molécules protéiques fonctionnelles. Ces biomolécules assistent diverses réactions métaboliques et participent à la fois aux processus d'anabolisme et de catabolisme. Ils augmentent les vitesses de réaction et donnent des produits physiologiquement significatifs.
- Déshydrogénase
- Oxydases
- Réductase
- Peroxydase
- Oxygénase
- Méthyltransférase
- Acyltransférase
- Glycosyltransférase
- Transaminases
- Phosphotransférase
- Soufre-transférase
- Nucléase
- Glycosylase
- peptidase
- Lyase
- Isomérase
- Épimérase
- Racémase
- Mutase
- ligase
- Kinase
- Décarboxylase
Déshydrogénase
La déshydrogénase est un type d'enzyme oxydoréductase. Il catalyse l'oxydation du substrat en réduisant un accepteur d'électrons tel que NAD+ ou NADP++ ou FAD ou n'importe quelle flavine coenzyme. Cette enzyme facilite soit l'élimination de l'hydrogène vers un accepteur d'électrons avec la libération d'un proton, soit le transfert de deux atomes d'hydrogène.
Exemples - Aldéhyde déshydrogénases, pyruvate déshydrogénase, succinate déshydrogénase
Oxydase
Ce l'enzyme provoque l'oxydation en transférant l'hydrogène du substrat à l'accepteur, c'est-à-dire l'oxygène. Il facilite l'oxydation des liaisons CN et CO qui sont réduites en peroxyde d'hydrogène. Exemples - Xanthine oxydase, Cytochrome P450 oxydase, polyphénol oxydase.
Réductase
Cette enzyme catalyse la réaction de réduction non réversible. Il agit également comme une enzyme déshydrogénase. Exemple – Nitrate réductase. C'est une enzyme importante pour l'assimilation de l'azote.
Peroxydase
Cette enzyme appartient également au groupe des oxydoréductases. Il facilite l'oxydation du substrat par l'intervention du peroxyde d'hydrogène et libère des molécules d'eau et d'oxygène. La plupart d'entre eux contiennent une protéine d'hème ferrique au niveau du site catalytique. Ces enzymes agissent principalement comme antioxydants. Exemple – Manganèse peroxydase, glutathion peroxydase.
Oxygénase
Cette enzyme catalyse la réaction d'oxydation. Dans cette réaction d'oxydation, le substrat est oxydé par un atome d'oxygène qui est obtenu à partir d'oxygène moléculaire. Exemple – Tryptophane pyrrolase, tyrosinase.
Méthyltransférase
Ce groupe implique des enzymes qui transfèrent les groupes méthyle de la S-adénosylméthionine (SAM) aux substrats. Par exemple, les ADN méthyltransférases transfèrent des groupes méthyle aux cytosines.
Acyltransférase
Cette enzyme catalyse le transfert du groupe acyle. Exemple – Carnitine acyltransférases.
Glycosyltransférase
Ce l'enzyme facilite le transfert des fractions saccharidiques aux protéines résidus principalement de la tyrosine, de la sérine ou de la thréonine. Ce sont des transmembranaires protéines adhérant aux membranes de l'appareil de Golgi.
Transaminases
Cette enzyme catalyse la réaction d'échange entre un groupe amino et un groupe alpha-céto. Il nécessite un phosphate de pyridoxal coenzyme pour sa réaction.
Phosphotransférase
Cette enzyme est responsable de la réaction de phosphorylation réversible (ajout de groupe phosphate). Il transfère le groupe phosphoryle aux groupes hydroxyle, carboxy et nitrogénase. Les acides aminés phosphorylés sont la sérine, la tyrosine et la thréonine.
L'enzyme phosphorylase catalyse l'addition du groupe phosphate inorganique au substrat.
Soufre transférase
Ces enzymes transférases sont impliquées dans le transfert de groupements soufrés. Exemple - La thiosulfate sulfurtransférase est une enzyme mitochondriale qui transforme le cyanure en thiocyanate. Les substrats de cette enzyme sont le cyanure et le thiosulfate et les produits sont le sulfite et le thiocyanate.
Nucléase
Cette enzyme est capable de cliver les liaisons phosphodiester présentes dans les nucléotides. Il crée soit une coupe simple, soit une coupe double. Selon son site de clivage, il peut être divisé en endo et exonucléase. Ces enzymes sont largement utilisées en biotechnologie.
Glycosylase
C'est un type d'hydrolase enzyme impliquée dans l'hydrolyse des liaisons glycosidiques présentes entre les fragments glycosyle. Il peut être de deux types selon le site d'action, c'est-à-dire O- ou S-glycosides ou N-glycosides.
peptidase
La peptidase ou la protéase subit une protéolyse, décomposant les liaisons peptidiques présentes dans les chaînes polypeptidiques, ce qui donne des polypeptides ou des acides aminés plus petits. Il peut s'agir de sept types tels que les sérine protéases, les cystéine protéases, les thréonine protéases, les aspartiques protéases, les glutamiques protéases, les métalloprotéases et les asparagines peptide lyases.
Lyase
Les lyases facilitent la réaction d'élimination ou de substitution avec l'oxydation. Il clive les liaisons CO, CC, CN, CS et PO. La plupart de ces enzymes sont présentes soit sous forme de membrane périphérique protéines ou comme transmembranaire les protéines.
Isomérase
Il facilite les changements structurels ou géométriques intramoléculaires d'un isomère à un autre isomère. Les molécules sont appelées isomères structuraux ou stéréoisomères.
Épimérase
Cette enzyme est un type d'enzyme isomérase. Il catalyse l'inversion stéréochimique autour d'une structure asymétrique carbone dans un substrat contenant plus d'un centre d'asymétrie. Ces molécules sont appelées épimères. L'épimère est une paire de diastéréoisomères.
Racémase
En revanche, les racémases facilitent l'inversion autour d'un carbone asymétrique dans un substrat avec un centre d'asymétrie. Exemple - méthyl malonyl-CoA épimérase.
Mutase
Il s'agit d'un type d'enzyme isomérase qui accélère l'interconversion. Dans cette réaction, les groupes fonctionnels sont déplacés d'une position à une autre. Exemple - bisphosphoglycérate mutase, phosphoglycérate mutase.
ligase
Cette enzyme aide à joindre des molécules ou de grands fragments en créant de nouvelles liaisons. Le plus commun l'exemple est l'ADN ligase. Il ligature diverses liaisons telles que CO, CS, CN, CC, ainsi que des liaisons azote-métal. Celles-ci restent sous forme de protéines périphériques ou transmembranaires.
Kinase
Il s'agit d'un type d'enzyme phosphotransférase dans laquelle il transfère le groupe phosphoryle de l'ATP à un substrat.
Décarboxylase
Cette enzyme est responsable de l'ajout ou de la suppression du groupe carboxyle. Des exemples sont la glutamate décarboxylase, l'histidine décarboxylase, l'ornithine décarboxylase, la phosphoénolpyruvate carboxylase et la pyruvate décarboxylase.
Qu'est-ce qu'une enzyme protéique ?
Les voies métaboliques dépendent uniquement de ces enzymes protéiques.
Les enzymes sont des molécules protéiques. Ces biomolécules accélèrent la vitesse de réaction en minimisant l'énergie d'activation intermédiaire. La plupart des enzymes sont présentes soit sous forme de protéines membranaires périphériques, soit sous forme de protéines transmembranaires. Les enzymes nécessitent souvent une coenzyme ou un cofacteur pour leur activité catalytique.
La coenzyme est une petite molécule organique facilite le transfert des atomes tels que NAD, NADPH, FAD, FMN, flavine et ATP. Ces enzymes peuvent être classées en six groupes. (i) oxydoréductase (ii) transférase (iii) hydrolases (iv) lyases (v) isomérases et (vi) ligases
Structure enzymatique des protéines
Ce sont pour la plupart protéines globulaires.
Les enzymes contiennent des chaînes linéaires d'acides aminés avec des liaisons disulfure qui donnent lieu à un tridimensionnel, structure globulaire. L'enzyme la taille varie de quelques résidus d'acides aminés à plus de 2500 résidus. Cependant, une plus petite partie de cette structure globulaire est impliquée dans l'activité catalytique.
Il y a des sites de liaison Voilà groupe de neurones à substrat, cofacteur ou coenzyme particulier. Les sites catalytiques et de liaison forment ensemble le sites actifs d'une enzyme.
Conclusion
Les enzymes sont des protéines globulaires présentes dans les cellules sous forme de protéines membranaires périphériques ou de protéines transmembranaires. Avec divers coenzymes et cofacteurs qui facilitent diverses réactions biochimiques telles que les réactions d'oxydoréduction, d'élimination, de substitution et d'inversion.
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Je suis doctorant au CSIR-CIMAP, Lucknow. Je me consacre au domaine de la métabolomique végétale et des sciences de l'environnement. J'ai obtenu mon diplôme universitaire à l'Université de Calcutta avec une expertise en biologie moléculaire végétale et en nanotechnologie. Je suis un lecteur ardent et je développe sans cesse des concepts dans toutes les niches des sciences biologiques. J'ai publié des articles de recherche dans des revues à comité de lecture d'Elsevier et Springer. Outre les intérêts académiques, je suis également passionné par les choses créatives telles que la photographie et l'apprentissage de nouvelles langues.
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