Dans cet article " Liaison peptidique vs Disulfure Bond », la différence et la comparaison entre ces deux liaisons sont brièvement discutées.
| Sujet | Liaison peptidique | Un pont disulfure |
| Connection entre | Les liaisons peptidiques relient deux acides aminés quelconques. | Les liaisons disulfure sont la liaison entre les groupes thiol du résidu cystéine dans les protéines. |
| Fonction | Les liaisons peptidiques forment la structure primaire des molécules protéiques. | Fonction de ce la liaison disulfure est de stabiliser la structure secondaire et tertiaire de protéines. |
| Atomes participants | L'atome d'azote du groupe amine d'un acide aminé forme la liaison peptidique avec l'atome de carbone du groupe acide carboxylique provenant d'un autre acide aminé. | La cystéine, ayant un groupe -SH dans sa chaîne latérale, participe à la formation de la liaison disulfure. |
| Réaction de formation | Les liaisons peptidiques sont formées par réaction de condensation. | Les liaisons disulfure sont formées par un processus de repliement oxydatif. |
La formation de liaison disulfure implique une réaction entre les groupes thiol provenant de deux résidus cystéine, dans lesquels S- l'anion peut agir comme nucléophile et attaque la chaîne latérale d'un autre résidu de cystéine pour former la liaison disulfure.
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Définition de la liaison disulfure et de la liaison peptidique
Liaisons disulfure sont formés entre les groupes sulfhydryle (SH) de la chaîne latérale des résidus de cystéine tpar le processus de pliage oxydatif. Cette liaison sulfure est un élément clé de la structure secondaire et tertiaire des molécules de protéines. Il s'agit essentiellement d'une liaison covalente chimique, joue un rôle important dans la gélification induite par la chaleur des protéines globulaires. La liaison disulfure (liaison SS) aide à lier deux chaînes peptidiques ou différentes parties de toute autre chaîne peptidique et devient le déterminant structurel de la protéine.
peptide la liaison est un covalent chimique liaison également appelée amide (CONH2) liaison présent dans la structure primaire des protéines. Cette liaison est formée en reliant deux alpha (α)amino consécutifs acide. Dans ce nouvel article concernant notre nouveau projet formation de liaison peptidique, le groupe amine (NH2) d'un acide alpha aminé réagit avec le groupe acide carboxylique (COOH) d'un autre acide alpha aminé par le processus de condensation (élimination d'une molécule d'eau).
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Foire Aux Questions (FAQ)
Les peptides peuvent-ils avoir des liaisons disulfures ?
Ces liaisons disulfure se trouvent dans presque tous les types de peptides ou de protéines extracellulaires et font partie intégrante de la structure tertiaire de la protéine.
Dans les protéines, les ponts disulfure, formés par le couplage de deux groupes thiol (groupes SH), constituent le squelette de la structure secondaire et tertiaire de la protéine. Ce lien est exprimé par "RSSR1», également connu sous le nom de SS Bond.
Cette liaison consiste généralement en une partie polaire ou hydrophile et une partie non polaire ou hydrophile. Les chaînes latérales hydrophiles sont souvent orientées vers la surface, tandis que la partie non polaire ou hydrophile est principalement poussée à l'intérieur de la structure protéique. Grâce aux groupements polaires, accessibles en surface, les protéines sont capables de se lier aux autres molécules protéiques ou non protéiques.
Ainsi, la liaison disulfure stabilise la structure 3D de la protéine et présente une activité redox physiologiquement appropriée. Ces liens aident également à réduire les choix entropiques qui facilitent la progression du repliement vers la configuration mal repliée.
Ce lien peut gouverner les processus biologiques de base dans les organismes vivantsL’ formation de la liaison disulfure par la liaison entre les deux chaînes latérales constituées d'atomes de S conduit à deux processus de transfert d'électrons d'un groupe sulfhydryle réduit des cystéines (SH) au groupe cystine oxydé (SS).
La réaction ci-dessus est souvent accélérée par un catalyseur enzymatique, la thiorédoxine ou des isomérases de disulfure de protéine.
Les liaisons disulfure sont essentiellement formées intramoléculaire, mais dans quelques cas il peut se former entre deux cystéines visinales.
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Quels peptides peuvent former des liaisons disulfures ?
Les peptides n'ayant pas de groupes sulfhydryles (groupes SH) ne peuvent pas participer à la formation de la liaison disulfure.
Il existe près de 500 acides aminés connus des scientifiques. Parmi eux, il n'y a que vingt acides aminés qui sont le composant de construction de tout organisme vivant. Dans la formation de liaisons peptidiques, presque tous ces vingt acides aminés peuvent participer, mais ils ne peuvent pas tous participer à la formation de liaisons disulfure.
Les acides aminés n'ayant que groupes thiol ou sulfuhydryle peut former la liaison disulfure. Dans ce groupe, la cystéine est la seule acides aminés (acide aminé non essentiel) qui a la capacité de cette formation de liaison.
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La cystéine est légèrement différente des autres acides aminés connus en raison de son groupe SH réactif. Ainsi, deux résidus cystéine peuvent former la liaison disulfure entre différentes parties des mêmes molécules protéiques par l'intermédiaire de leurs groupes thiol oxydables. Même les résidus peuvent également former cette liaison entre deux chaînes polypeptidiques séparées.
La cystéine est très importante pour le collagène et la principale protéine de la peau, des ongles et des cheveux. La cystéine se trouve principalement dans les domaines extracellulaires des protéines membranaires et également dans les protéines secrétaires.
Il existe un autre acide aminé soufré, La méthionine, ne peut pas participer à la formation de liaison disulfure en raison de l'absence de groupes thiol .Il a un groupe méthyle (CH3) attaché avec du soufre. Cette fixation rend la méthionine plus hydrophobe, stériquement encombrée et beaucoup moins réactive par rapport à la cystéine.
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L'avantage de la cystéine par rapport à d'autres acides aminés contenant du soufre dans la formation d'une liaison disulfure est que la cystéine peut être facilement oxydée et forment le dimère qui contient une liaison disulfure entre deux résidus de cystéine dans une chaîne polypeptidique.
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Je suis Aditi Ray, une PME de chimie sur cette plateforme. J'ai obtenu un diplôme en chimie de l'Université de Calcutta et un diplôme post-diplôme de l'Université Techno India avec une spécialisation en chimie inorganique. Je suis très heureux de faire partie de la famille Lambdageeks et j'aimerais expliquer le sujet de manière simpliste.
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