Dans cet article, nous discutons de ce qu'est la liaison peptidique, de la structure de la liaison peptidique, de la synthèse et des faits détaillés.
Avant de commencer avec une liaison peptidique, nous savons d'abord qu'une liaison peptidique n'est rien d'autre qu'une combinaison de deux acides aminés ou plus. Le terminal N d'un acide aminé s'attache au terminal C d'un autre acide aminé et forme une liaison peptidique. Cette liaison peptidique peut former une structure protéique.
Si l'acide aminé contient un groupe aromatique, il peut former une structure protéique tertiaire. En bref, les liaisons peptidiques ne sont rien d'autre qu'un polymère d'acide aminé lié à des acides aminés via une liaison amide avec perte d'eau.
Formule de liaison peptidique
Si nous considérons une structure de liaison peptidique, nous pouvons facilement trouver la formule de la liaison peptidique. La formule de la liaison peptidique est R1-CONH-R2. Où -CONH- est la liaison amide et R1 Et R2 sont la chaîne latérale de deux acides aminés différents.
Structure de liaison peptidique
La structure des liaisons peptidiques est rigide, planificatrice et trans. Il présente un caractère de double liaison partielle dû à l'effet de résonance entre N de l'amide et O du groupe carboxyle.
Ici, l'hydrogène du groupe amide et O du groupe carboxyle sont trans l'un par rapport à l'autre.
Synthèse de la liaison peptidique
Il y a cinq étapes pour synthétiser une liaison peptidique, elles sont énumérées ci-dessous
- N-protection de l'acide aminé N-terminal
- C-protection de l'acide aminé C-terminal
- Activation du groupe -COOH de l'acide aminé N-terminal N-protégé
- Formation de liaison amide
- Déprotection
N-protection de l'acide aminé N-terminal (alanine) à l'aide de la fonctionnalité tboc
En liaison peptidique structurer le couple isolé sur N est attaqué sur le carbone carbonyle de la fonctionnalité tboc et obtient un groupe Amine protégé, de sorte qu'il ne peut plus réagir avec un autre réactif.
C-protection de l'acide aminé C-terminal (glycine) par l'éthanol en présence d'acide
En présence d'acide fort et d'éthanol, le groupe acide est transformé en ester, c'est une simple réaction d'estérification. Ainsi, ce groupe carboxyle est protégé ou verrouillé et n'a interféré aucune autre réaction.
Activation du groupe -COOH de l'acide aminé N-terminal N-protégé
As Acide carboxylique est moins réactif en raison de la présence du groupe carboxyle, il devait donc être activé pour participer à la réaction souhaitée.
Nous avons donc besoin d'un agent d'activation capable d'activer le groupe carboxylique.
Nous utilisons ici le di-cyclohexyl carbodiimide pour activer le groupe carboxylique en le convertissant en amide. L'amide a une plus grande réactivité que le groupe carboxylique.
La paire isolée sur O dans le groupe carboxylique a attaqué le centre carboné dans DCC et le groupe carboxylique s'est converti en groupe amide.
Formation de liaison amide/Formation de liaison peptidique
Il est maintenant temps de créer une liaison peptidique par perte d'eau entre les acides aminés N-protégés et les acides aminés C-protégés.
Déprotection
Il est maintenant temps de déprotéger le terminal N et le terminal C des acides aminés pour obtenir une liaison peptidique originale.
La fonctionnalité Tboc peut être supprimée par des conditions de base douces ou en utilisant TFA/CH2Cl2 et la partie ester éliminée par condition basique.
Le nom de la liaison peptidique correspond aux 3 premières lettres de chaque acide aminé et le prénom commence par cet acide aminé dont le terminal N est protégé.
Structure de résonance des liaisons peptidiques
Oui, il existe une structure de résonance possible dans une structure de liaison peptidique. Comme la structure de la liaison peptidique est un planificateur, toutes les molécules sont supposées se trouver dans le même plan et la résonance se produit dans le groupe amide entre les atomes C = O et N qui sont attachés à ce C.
La structure de la liaison peptidique se forme-t-elle pendant la transcription ?
Dans la structure des liaisons peptidiques, un facteur de transcription reconnaît la certaine région de l'ADN qui contrôle le code génétique dans l'ARN. La protéine d'ADN peut se former par les doigts ZN et ces doigts Zn contiennent un donneur de cystéine -S et un donneur d'histidine-N. Enfin, ils forment une hélice α. La cystéine et l'histidine sont des acides aminés et peuvent former des liaisons peptidiques lors de la transcription.
Le résidu caractéristique des doigts de Zn est
-(Tyr, Phe)-X-Cys-X2-4-Cys-X3-Phe-X5-Leu-X2-Son-X3-5-Le sien-
Où X est des acides aminés variables. Le Zn est particulièrement adapté à la liaison de la protéine dans une confirmation particulière selon la série Irving-William et forme ainsi un complexe stable via les donneurs S et N. Il s'agit d'une protéine redox inactive qui peut éviter les dommages oxydatifs de l'ADN.
Structure de la liaison disulfure peptidique
De nombreuses protéines, peptides et enzymes ont développé plusieurs mécanismes de défense les empêchant de se dénaturer ou de se dégrader. La liaison disulfure est l'une des techniques de protection. La liaison disulfure augmente la stabilité thermodynamique d'un peptide ainsi que d'une protéine. Une liaison disulfure peut sauver une liaison peptidique à haute température, pH très acide ou basique, et une forte concentration de solvants organiques en augmentant la demi-vie du peptide.
Généralement, les liaisons disulfure stabilisent les protéines correctement repliées et déstabilisent le dénaturant.
La liaison disulfure peut principalement être observée dans les peptides formés à partir de l'acide aminé cystéine. Il existe deux mécanismes de formation de liaisons disulfure, l'un est la chimie de l'échange thiol/sulfure et l'autre est la cinétique et la thermodynamique du repliement oxydatif.
Au 1st l'étape de réactivité du thiolate de cystéine sera effectuée puis le disulfure mixte est cassé par attaque nucléophile de 2nd thiolate de protéine. En tant que thiol éliminé en tant que groupe partant par le thiolate de cystéine.
Structure des liaisons peptidiques dans les protéines
Il existe principalement quatre types de structures protéiques
- Primaire – Assemblage
- Pliage secondaire
- Garnissage tertiaire
- Interaction quaternaire
Structure primaire
L'assemblage se produit au niveau du ribosome pour la structure primaire. Structure primaire impliquée dans la synthèse de déshydratation des protéines et la polymérisation des acides aminés qui sont attachés à l'ARNt :
NH3+ – {A + B à AB + H2O}n -ROUCOULER-
Le processus ci-dessus est thermodynamiquement défavorable car le changement d'énergie, c'est-à-dire DE = + 10 kJ / mol, de sorte que le changement d'énergie libre de Gibb sera positif. La structure primaire est linéaire, ordonnée et unidimensionnelle. Il a une séquence spéciale d'acides aminés qui sont dans un certain ordre. Par convention, le nom de la structure primaire s'écrit à partir du Extrémité de la borne N à la borne C fin.
Pour une structure primaire, un polymère d'acide aminé parfaitement linéaire est inutile car la fonction de l'acide aminé linéaire est nulle et énergétiquement défavorable.
Ouvrage secondaire
Dans la structure secondaire, la protéine est repliée. Le processus de repliement se produit dans le cytosol. La structure secondaire d'une protéine est impliquée dans l'interaction spatiale entre les acides aminés. La structure secondaire peut impliquer ou non des protéines chaperonnes mais le processus n'est thermodynamiquement pas favorable, la valeur de variation de l'énergie est très faible.
La structure d'une protéine secondaire est non linéaire et tridimensionnelle. Les facteurs de stabilisation de la protéine secondaire sont la liaison hydrogène, la force électrostatique et l'attraction de van der Waal.
Détermination de la structure secondaire
Bobine aléatoire (état déplié)
positif à 212 nm (π->π*)
négatif à 195 nm (n->π*)
b -Fiche
négatif à 218 nm (π->π*)
positif à 196 nm (n->π*)
une hélice
positif (π->π*)perpendiculaire à 192 nm
négatif (π->π*)parallèle à 209 nm
le négatif à 222 nm est décalé vers le rouge (n->π*)
Structure tertiaire
L'emballage d'une protéine se produit dans le cytosol (~ 60% d'eau en vrac, ~ 40% d'eau d'hydratation). Les chaperons et les protéines membranaires ont favorisé le processus d'interaction entre le solvant et la structure secondaire de la protéine. La structure tertiaire tombe dans des états de globules fondus. C'est une partie essentielle. Le processus est thermodynamiquement défavorable car l'entropie globale de cette réaction diminue en raison de l'effet hydrophobe. Ensuite, il est nécessaire pour la formation de la structure tertiaire.
La structure d'une protéine tertiaire est non linéaire et tridimensionnelle comme une structure secondaire. Le facteur de stabilisation de la structure tertiaire est la liaison hydrogène, le garnissage hydrophobe, voire parfois des liaisons covalentes comme la formation de liaisons disulfure. Un polymère d'acides aminés globulaire est plié et sa fonction est catalytique et c'est un processus énergétiquement favorable.
Structure quaternaire
L'interaction se produit dans le cytosol, qui est très proche d'autres protéines d'emballage repliées et disposées de sorte que l'interaction peut être suffisamment forte. Le processus d'interaction dans la structure quaternaire est favorisé par les chaperons, les protéines membranaires et les éléments cytosoliques et extracellulaires. Le DE du processus diminue. Ici, la désolvatation se produit, ce qui entraîne une réduction de la surface.
La protéine globulaire est un exemple de structure quaternaire, par exemple l'hémoglobine.
La structure quaternaire est largement impliquée dans le rôle de catalyseur. La structure quaternaire est également constituée de protéines fibreuses, par exemple le collagène, qui joue un rôle important dans la détermination structurelle. De cette façon, la structure quaternaire est formée. La structure quaternaire est non linéaire, tridimensionnelle. Il est également impliqué dans des polymères d'acides aminés globaux et distincts dans différentes séquences d'acides aminés. La liaison hydrogène, la liaison covalente, le garnissage hydrophobe et l'exposition hydrophile ont stabilisé la structure quaternaire.
QFP
Pourquoi la liaison peptidique n'est-elle pas impliquée dans la structure tertiaire ?
En fait, la structure protéique tertiaire est formée en raison de l'interaction du groupe R d'acides aminés.
Ces interactions de groupe alkyle peuvent impliquer des liaisons hydrogène, des liaisons ioniques, des interactions dipôle-dipôle, des forces de dispersion de Londres, l'interaction de van der Waal, et parfois aussi des liaisons disulfure. De plus, il existe parfois une interaction hydrophobe qui se produit dans les acides aminés non polaires. Ainsi, il n'y a aucune chance de formation de liaison amide ou de formation de liaison peptidique dans la structure tertiaire.
Pourquoi la liaison peptidique est une double liaison partielle ?
En raison de la résonance entre C = O et CN du groupe amide, il y a délocalisation de l'électron et il y aura une liaison C=N partielle formée. Cela ne se produit que lorsque les acides aminés forment une liaison peptidique. Ainsi, la liaison peptidique contient une double liaison partielle.
Pourquoi la liaison peptidique est-elle plane ?
Dans une liaison peptidique, tous les atomes de carbone des acides aminés individuels sont sp2 hybridé.
Ainsi, ils sont plans et se trouvent dans le même plan. Il est également évident qu'il est possible qu'une résonance dans une liaison peptidique se produise et que la résonance ne se produise que si tous les atomes sont présents dans le même plan. Ainsi, la liaison peptidique est plane.
En savoir plus sur la structure et les caractéristiques suivantes
Salut……Je m'appelle Biswarup Chandra Dey, j'ai terminé ma maîtrise en chimie à l'Université centrale du Pendjab. Mon domaine de spécialisation est la chimie inorganique. La chimie ne consiste pas seulement à lire ligne par ligne et à mémoriser, c'est un concept à comprendre de manière simple et je partage ici avec vous le concept de chimie que j'apprends parce que la connaissance vaut la peine d'être partagée.