La trypsine est-elle une enzyme ? 9 faits intéressants (à lire en premier)

Dans cet article, nous nous concentrons sur le sujet intitulé « La trypsine est-elle une enzyme ? 9 faits intéressants ». Nous donnons tous les faits et notons les déclarations à l'appui du sujet.

La trypsine est une enzyme, une protéine qui accélère la vitesse de la réaction biochimique dans laquelle elle est impliquée. La trypsine se trouve dans les plantes, les bactéries, les champignons et l'intestin grêle chez les animaux, y compris les êtres humains. La trypsine est produite commercialement à partir du pancréas de bovins et d'autres animaux d'élevage.

La trypsine est une enzyme extracellulaire, c'est-à-dire une enzyme qui agit à l'extérieur des cellules et joue un rôle important dans les processus cataboliques. Autre extracellulaire enzymes qui aident à la digestion sont la trypsine, la peptidase, l'amylase pancréatique.

Structure de l'enzyme trypsine

La trypsine est une sérine protéase ainsi que la chymotrypsine. C'est un protéine globulaire de taille moyenne et fonctionne comme sérine protéase.

la trypsine est-elle une enzyme
Structure de l'image trypsinogène de Wikipédia

Fonctions de l'enzyme trypsine

La trypsine est une enzyme protéolytique qui catalyse la dégradation des protéines et est une enzyme essentielle dans les organismes vivants et pour le bon fonctionnement des cellules.

  • La fonction principale de la trypsine est de décomposer les protéines en agissant sur le côté carboxyle des acides aminés lysine et arginine.
  • La trypsine améliore la réaction impliquant l'hydrolyse ou la décomposition des protéines en peptides.
  • Les peptides sont ensuite décomposés en constituants d'acides aminés à l'aide d'autres enzymes protéases.
  • La digestion des protéines par la trypsine est l'étape nécessaire à l'absorption des protéines dans l'intestin. Les protéines sont complexes et importantes pour leur absorption dans l'intestin sans aucune dégradation préalable.
  • L'entérokinase est une enzyme présente dans l'intestin grêle qui aide à l'activation de la trypsine qui, à son tour, active d'autres enzymes de type trypsine, comme la chymotrypsine et les carboxypeptidases.

 Pourquoi la trypsine est-elle une enzyme ?

La trypsine est une enzyme formée d'acides aminés. La trypsine est également connue sous le nom de sérine protéase 1 qui se trouve dans le pancréas. La trypsine fonctionne comme une enzyme dans diverses réactions biochimiques en tant qu'enzyme peptidase qui clive les liaisons peptidiques internes et aide également à détacher les cellules en hydrolysant les liaisons impliquées dans l'adhérence cellulaire.

La trypsine étant une enzyme extracellulaire, elle est présente dans le liquide extracellulaire, où elle catalyse les réactions se produisant à l'extérieur des cellules. PRSS1 sérine protéase 1 est le gène qui code pour le trypsinogène qui est une forme inactive de trypsine produite dans le pancréas chez l'homme.

Comment la trypsine est-elle une enzyme ?

La trypsine est une enzyme très importante qui fonctionne dans la digestion des protéines. Il agit activement dans l'intestin grêle où il décompose encore plus les protéines provenant de l'estomac. La trypsine a également été classée comme enzyme protéinase ou enzyme protéolytique produite dans le pancréas sous une forme inactive connue sous le nom de trypsinogène.

La trypsine a été classée comme une endopeptidase, ce qui signifie qu'elle clive les acides aminés internes dans une chaîne polypeptidique et les décompose en petites chaînes peptidiques. Ces chaînes peptidiques sont clivées dans d'autres réactions de digestion dans l'intestin grêle.

Quel type d'enzyme est la trypsine ?

La classe d'enzymes à laquelle appartient la trypsine est connue sous le nom de protéases ou enzyme protéolytique. Il s'agit d'une classe d'enzymes qui utilise des protéines comme substrats et les décompose en petits peptides. Les enzymes protéolytiques peuvent être produites à partir de plantes, de champignons, de bactéries, d'animaux, y compris les humains.

La trypsine est un type d'enzyme sérine protéase également connue sous le nom de sérine endopeptidases qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques. Ce sont les enzymes où la sérine est présente sur le site actif où le clivage va se produire. D'autres exemples de sérine protéases comprennent la chymotrypsine, la trypsine, l'élastase, la plasmine, la thrombine, la protéase acrosomique, etc.

250px Résumé de la protéase TEV 1
Structure PDB de l'image de la protéase de Wikipédia

Où trouve-t-on l'enzyme trypsine ?

La trypsine se trouve couramment dans l'intestin grêle, est produite dans le pancréas et est exprimée dans tous les autres tissus de l'organisme. Il s'agit d'une enzyme digestive sérine protéase qui est produite dans le pancréas en tant que précurseur connu sous le nom de trypsinogène. Il est converti en une forme active lorsqu'il est sécrété dans l'intestin grêle par clivage protéolytique à l'aide de l'enzyme entérokinase.

Il fonctionne comme une enzyme protéolytique une fois activé dans l'intestin grêle et décompose les protéines en petits acides aminés individuels en clivant les liaisons peptidiques qui maintiennent les protéines ensemble.

L'enzyme trypsine est-elle une protéine?

Oui, la trypsine est une enzyme et toutes les enzymes sont des protéines. La trypsine est une protéine globulaire qui fonctionne comme une sérine protéase pancréatique. Il clive les liaisons peptidiques du côté carboxy-terminal des résidus d'acides aminés lysine et arginine. La trypsine est une enzyme qui possède la capacité de cliver les protéines et c'est aussi une protéine de par sa nature structurelle car elle est composée d'acides aminés.

La trypsine a de nombreux poids moléculaires en tant que protéine en fonction de la source à partir de laquelle elle a été produite. La trypsine qui a été isolée à partir de bovins et de porcs a un poids moléculaire de 23.3 kilo Dalton. La température optimale à laquelle fonctionne la trypsine est de 37 degrés Celsius.

Qu'est-ce qui est important à propos d'une enzyme trypsine ?

La propriété catalytique pour le clivage des liaisons peptidiques est la spécialité et l'importance de l'enzyme trypsine. La fonction principale de la trypsine est d'aider à la digestion des protéines et de les briser sous une forme qui peut être absorbée par l'intestin pour une dégradation ultérieure en petits acides aminés individuels.

Le processus d'hydrolyse des protéines effectué par la trypsine est connu sous le nom de trypsinisation et les protéines hydrolysées sont appelées trypsinisées. La trypsine est sécrétée dans le pancréas sous une forme inactive, puis activée et fonctionne à l'intérieur de l'intestin grêle. Le site actif catalytique de la trypsine contient des résidus d'acides aminés sérine, histidine et aspartate.

Comment la trypsine est-elle produite et quand ?

La trypsine est produite dans le pancréas sous une forme précurseur inactive connue sous le nom de trypsinogène. Il est transformé en une forme active dans l'intestin grêle par la libération d'entérokinase qui catalyse le clivage du peptide d'activation amino-terminal. Après avoir été activée, la trypsine clive les petites chaînes peptidiques en acides aminés individuels.

Conclusion

Pour conclure l'article, on peut dire que la trypsine est un protéolytique enzyme et est également connue sous le nom de sérine-protéase kinase trouvé dans presque tous les organismes vivants et est très important pour le fonctionnement cellulaire et pour maintenir l'homéostasie.

Lisez aussi: