Holoenzyme et enzyme ? 11 faits (à lire en premier)

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Les enzymes existent sous deux formes inactives et actives. La forme inactive de l'enzyme est connue sous le nom de zymogène et la forme active est appelée holoenzyme. Holoenzyme se compose de deux composants, à savoir l'apoenzyme et la coenzyme. L'apoenzyme régule la spécificité pour les substrats en combinaison avec une coenzyme qui est un activateur de l'activité catalytique d'une enzyme.

L'holoenzyme est connue comme une forme biochimique active complète d'une enzyme composée de deux composants, apoenzyme et une coenzyme qui rend l'enzyme catalytiquement active. Ils déterminent également la spécificité de l'enzyme vis-à-vis de différents substrats dans le mélange réactionnel en se liant au site actif de l'enzyme où a lieu la transformation des substrats en produits. 

Fonctions des holoenzymes

Une enzyme sous sa forme active est connue sous le nom d'holoenzyme qui est catalytiquement active et participe au processus de réaction où les substrats sont convertis en produits. À la fin de la réaction, les constituants de l'enzyme comme l'apoenzyme et la coenzyme qui sont de petites molécules protéiques ou des groupes fonctionnels sont libérés du site actif de l'enzyme dans la circulation sanguine pour participer à une autre réaction enzymatique.

L'enzyme a besoin d'un cofacteur pour son activation complète et ses fonctions, sans aucun cofacteur, une enzyme sera rendue inactive et est appelée zymogène. Un exemple de zymogène peut être le trypsinogène qui est une forme inactive de trypsine. Les cofacteurs comprennent une molécule non protéique ou un ion métallique qui améliore l'activité catalytique d'une enzyme.

Structure des holoenzymes

Une composition typique d'holoenzyme comprend une enzyme plus un cofacteur et une apoenzyme, qui peuvent être n'importe quelles molécules non protéiques. Il existe une variété d'holoenzymes différentes ayant chacune leurs fonctions importantes. Les composants structurels de certaines holoenzymes sont les suivants :

  • ADN polymérase III : Elle se compose de ses sous-unités, la sous-unité alpha (α), la ε sous-unité et la sous-unité θ.
  • ARN polymérase II: Il se compose de plusieurs protéines impliquées dans la transcription de l'ADN. Il se compose de 12 sous-unités et sa taille est de 550 kilo Dalton. Il contient essentiellement des facteurs transcriptionnels, l'ARN polymérase II et des protéines régulatrices de l'expression génique qui sont ensemble connues sous le nom de protéines SRB.
  • Protéine Kinase A Holoenzyme: Il existe sous deux formes la forme inactive et active. La forme inactive de PKA consiste en un tétramère avec deux sous-unités régulatrices et deux sous-unités catalytiques. C'est un type de sérine protéine kinase.

Exemples d'holoenzymes

Il existe différents types d'holoenzymes connues avec plusieurs sous-unités et se trouvent à la fois chez les procaryotes et les eucaryotes. Les exemples d'holoenzymes comprennent ;

ADN polymérase III

L'ADN polymérase III est une holoenzyme qui est principalement impliquée dans la réplication des procaryotes. Il fonctionne en combinaison avec d'autres ADN polymérases, notamment Pol I, Pol II, Pol IV et V.

holoenzyme et enzyme
Structure de l'ADN polymérase Holoenzyme III Image de Wikipédia

ARN polymérase II

L'ARN polymérase II est une holoenzyme que l'on trouve chez les eucaryotes qui participent au processus de transcription, à la formation d'un ARNm, d'ARNsn et de microARN à partir d'un duplex d'ADN. Elle est également connue sous le nom d'ARN polymérase dépendante de l'ADN.

Marqueur ARN pol II
Image de l'ARN polymérase II de Wikipédia

Protéine Kinase A Holoenzyme

L'holoenzyme PKA agit comme un récepteur de l'adénosine monophosphate cyclique (AMPc) et est également un régulateur de la fonction cardiaque et de sa morphologie. Il est activé par différents types de ligands tels que les hormones, les neurotransmetteurs et d'autres signaux.

Quelle est la relation entre l'holoenzyme et l'enzyme ?

L'holoenzyme est une enzyme liée à des cofacteurs et des coenzymes qui renforce son activité catalytique. Les enzymes sont inactives sous leur forme normale ; ils flottent librement dans la circulation sanguine en attendant d'être activés par leurs partenaires de liaison spécifiques. Ils sont activés par la liaison efficace de cofacteurs et de coenzymes, puis ils sont nommés holoenzymes.  

Le trypsinogène est une forme inactive de l'enzyme trypsine qui est produite dans le pancréas et est activée en trypsine sous forme active par le clivage du peptide d'activation amino-terminal à l'aide de l'entérokinase dans l'intestin grêle.

Différence entre Holoenzyme et Apoenzyme

HoloenzymeApoenzyme
L'holoenzyme est une structure complexe qui se forme par la combinaison de l'apoenzyme et de ses cofacteurs qui sont de nature non protéique.L'apoenzyme est la forme inactive d'une enzyme qui est convertie en forme activée par la réunion de certains cofacteurs.
Il fait référence à la forme catalytiquement active complète de l'enzyme.Il est connu comme une enzyme inactive.
Il est composé d'une enzyme et de plusieurs cofacteurs.Il est composé uniquement d'enzyme.  
Leur structure est complexe et active.La structure est moins complexe et inactive.
Les exemples comprennent l'ADN polymérase III et l'ARN polymérase II qui sont toutes deux des structures multi-sous-unités.Les exemples incluent le trypsinogène, l'apo glucose oxydase, etc.
Différence entre l'holoenzyme et les enzymes

Comment l'holoenzyme est-elle une enzyme?

L'holoenzyme est une forme active complète d'enzyme impliquée dans l'activation catalytique des réactions chimiques et biologiques se produisant à l'intérieur des cellules. Les holoenzymes contiennent plusieurs sous-unités sous différentes formes. L'holoenzyme est formée d'une enzyme inactive liée à des coenzymes.

Les enzymes sont constituées uniquement de protéines, tandis que l'holoenzyme est une forme conjuguée d'une enzyme inactive et d'une molécule non protéique appelée cofacteur qui rend l'enzyme catalytiquement active.

L'holoenzyme est-elle une enzyme active ?

Oui, l'holoenzyme est un complexe de cofacteurs et de coenzymes qui ensemble activent l'apoenzyme qui est une enzyme inactive. La forme active de l'apoenzyme est connue sous le nom d'holoenzyme qui améliore la vitesse des réactions biochimiques. Le cofacteur qui est le partenaire de liaison de l'apoenzyme est une molécule non protéique ou un ion métallique.

La exemple de cofacteur comprend, ATP, minéraux et vitamines. Les coenzymes sont des molécules organiques qui comprennent, nicotineamideadénine dinucléotide (NAD), nicotineamide adénine dinucléotide phosphate (NADP), Flavine adénine dinucléotide) FAD). Ces coenzymes sont impliquées dans la réaction de transfert d'électrons.

Toute enzyme peut-elle être l'holoenzyme ?

Oui, toutes les enzymes peuvent être des holoenzymes. Aucune enzyme ne peut rester longtemps inactive dans une cellule vivante. L'enzyme a besoin de cofacteurs pour être activée et sans aucun cofacteur, ils sont appelés apoenzymes. Les holoenzymes sont les enzymes catalytiquement actives qui effectuent une variété de réactions biochimiques à l'intérieur des organismes vivants.

Où trouve-t-on les holoenzymes ?

Il existe une variété d'holoenzymes présentes dans le corps qui sont fabriquées naturellement par la conjugaison de cofacteurs et coenzymes avec l'enzyme. Un type d'holoenzyme est CaMKII qui est composé de 12 sous-unités se trouve au niveau des synapses où les cellules nerveuses se rejoignent. L'holoenzyme PKA (protéine kinase A) s'avère fonctionnellement activée dans le cœur où elle régule le fonctionnement et la morphologie cardiaques. ADN

Comment les holoenzymes sont-elles produites et quand ?

L'apoenzyme et ses cofacteurs de liaison sont impliqués dans la production d'holoenzymes. Les holoenzymes sont constituées de polypeptides et de cofacteur inorganique ou organique. L'apoenzyme est une enzyme inactive qui a besoin de cofacteurs et de coenzymes pour passer à son stade actif. Après avoir été activée par ses partenaires de liaison, une enzyme est maintenant appelée Holoenzyme qui est catalytiquement active.

Les holoenzymes sont aussi appelées enzymes conjuguées. Les ARN polymérases bactériennes sont constituées de certaines protéines et de multiples sous-unités. L'holoenzyme de l'ADN polymérase III est activée au niveau de la fourche de réplication et fait partie du réplisome lors de la réplication de l'ADN procaryote. L'holoenzyme ARN polymérase se trouve chez les eucaryotes et est activée au cours du processus de formation de l'ARN appelé processus de traduction.

Qu'est-ce qui est important avec les holoenzymes ?

L'holoenzyme est importante en raison de sa fonction d'enzyme active avec une activité catalytique élevée. La fonction principale des holoenzymes est la formation de produits à partir de divers substrats. Les holoenzymes jouent un rôle important dans divers processus biologiques chez les procaryotes et les eucaryotes.

L'ADN polymérase III et l'ARN polymérase II sont un type d'holoenzymes importantes pour la synthèse d'ARNm, d'ARNsn et de microARN chez les procaryotes et les eucaryotes.

Conclusion

Pour conclure l'article, nous pouvons dire que les holoenzymes sont la forme active des enzymes et sont importantes pour effectuer une variété de réactions biologiques et sont importantes pour maintenir le fonctionnement normal des cellules.

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