Un pont disulfure joue un rôle très important pour former la structure secondaire de la protéine. Il s'agit essentiellement d'une liaison de type covalente.
La liaison disulfure est formée par l'oxydation du groupe sulfyhydryle ou thiol (groupe SH), présent uniquement dans l'acide aminé cystéine (acide aminé non essentiel). Il est également connu sous le nom de liaison SS. La liaison disulfure est notée RSSR1. Où "R" est le résidu d'acide aminé.
Dans cet article, «structure de liaison disulfure», le type et la formation avec d'autres faits détaillés sont expliqués brièvement.
Structure et formation de la liaison disulfure
Cette liaison chimique présente dans la structure protéique.
Il s'agit d'un type de liaison covalente formée entre deux groupes thiol (groupe SH) présents principalement dans le résidu cystéine. Un S-1 provenant d'un groupe sulfyhydryle agit comme un nucléophile (riche en électrons) et attaque un autre résidu cystéine pour former la liaison disulfure.
La réaction de formation d'une liaison disulfure est-
R-SH + R1-SH + (1/2) O2 ⇌ RSSR1 + H2O
[R désigne le résidu de chaîne d'un peptide].
Ce résidu de chaîne de cystéine formant une liaison peut provenir de la même protéine ou de deux protéines différentes.
La formation d'une liaison disulfure conduit à un transfert de deux électrons du groupe SH réduit au groupe SS oxydé.
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Type de liaison disulfure
Comme la liaison peptidique, la liaison disulfure joue un rôle important pour stabiliser la structure tertiaire de la protéine. La liaison disulfure est généralement une liaison covalente formée entre deux groupes sulfyhydryle et plus forte qu'une liaison covalente similaire.
Ce lien est composé de deux parties. L'une est partie polaire ou partie hydrophile qui est orienté vers la surface externe de la protéine et aide à participer à diverses réactions et à attirer les molécules de solvate.
Une autre partie est une partie non polaire ou une partie hydrophobe orienté principalement vers la surface interne de la protéine. Cette orientation caractéristique de la partie non polaire vers la surface interne a une signification physique. Il participe à la formation de liaisons avec différents acides aminés.
Les liaisons disulfure ont leur énergie de dissociation de liaison d'environ 50 Kcal/mol et la distance de liaison SS est d'environ 200 pm. À partir de ces données, on peut conclure que la liaison disulfure est une liaison relativement forte et à courte portée également.
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Fonction de la liaison disulfure
L'une des fonctions les plus importantes de la liaison disulfure est de déterminer la structure secondaire et tertiaire de la protéine.
La fonction principale de la liaison disulfure est de fournir une stabilisation supplémentaire à la structure 3D de la molécule de protéine (pendant la synthèse des protéines). Ainsi, il est appelé comme élément de base de la structure protéique tertiaire (Les liaisons peptidiques stabilisent la structure primaire de protéines).
Il aide également au repliement de la chaîne polypeptidique unique ou interprotéique.
La protéine acquiert cette stabilité supplémentaire lorsque l'entropie de l'état dénaturé de la protéine est diminuée par la formation de la liaison disulfure.
Dans les organismes vivants, une variété de processus biologiques et physiologiques est régie par une liaison disulfure. Thirodoxine, une enzyme qui accélère le processus de transfert d'électrons du groupe SH réduit au groupe SS oxydé. Dans la plupart des cas, une liaison disulfure est formée de manière intramoléculaire, mais dans certains cas particuliers, une liaison disulfure intermoléculaire peut également être formée.
Le clivage de la liaison disulfure peut avoir beaucoup d'impact négatif sur un corps vivant car le processus biologique important sera effondré et la conformation de nombreuses structures importantes sera perturbée et, par conséquent, la croissance cellulaire peut être affectée.
Pour en savoir plus, veuillez vérifier : Peptide Bond vs Phosphodiester Bond: analyse comparative et faits
Clivage de la liaison disulfure
La rupture d'une liaison disulfure n'est pas une tâche facile en raison de sa forte liaison covalente.
La liaison disulfure peut être clivée en ajoutant agent réducteur. Parmi eux, les agents réducteurs les plus couramment utilisés sont le β-mercaptoéthanol ou BME et le dithiothritol ou DTT.
La réaction de clivage de la liaison disulfure peut être accélérée en ajoutant une enzyme, la thiorédoxine (TRX) et la glutarédoxine (GRX). Ces enzymes aident à protéger le résidu de cystéine nouvellement incorporé.
La liaison disulfure ne peut pas être rompue en appliquant de la chaleur car la chaleur ne peut rompre que les liaisons faibles présentes dans la structure protéique comme la liaison hydrogène ou les interactions hydrophobes non polaires à sa température de fusion ( Tm). La raison principale de ne pas rompre la liaison disulfure est que la liaison disulfure est une liaison beaucoup plus forte qu'une liaison hydrogène(l'énergie de dissociation des liaisons d'une liaison hydrogène et d'une liaison disulfure est respectivement de 2.8 à 7.2 kcal/mol et 60 kcal/mol).
La liaison disulfure ne peut pas non plus être clivée par hydrolyse normale (en réagissant avec l'eau). Le clivage se produit essentiellement à un pH plus élevé (pH alcalin). Si seule une solution alcaline réagit avec une liaison disulfure, alors l'ion hydroxyle (OH-1) attaque la liaison disulfure et, par conséquent, une nouvelle liaison est formée avec l'un des atomes de soufre. De cette manière, la liaison disulfure est scindée.
Pour en savoir plus merci de passer par : Liaison peptidique vs liaison disulfure : analyse comparative et faits
Certaines questions fréquemment posées sur la liaison disulfure sont répondues ci-dessous.
Foire Aux Questions (FAQ)
Les liaisons disulfure se forment-elles spontanément ?
Réponse : Une liaison disulfure peut se former spontanément en présence d'oxygène moléculaire (O2).
Les liaisons disulfures sont-elles polaires ?
Réponse La polarité de la liaison disulfure n'est pas si grande. Il a moins de polarité par rapport à deux résidus de cystéine.
Quels peptides peuvent former une liaison disulfure ?
Réponse Les acides aminés dépourvus de groupe sulfyhydryle (groupe SH) ne peuvent participer à Un pont disulfure formation. Ainsi, la cystéine est le seul acide aminé capable de former une liaison disulfure.
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