L'amylase est une enzyme qui aide à la conversion de l'amidon en sucres. Une description détaillée de l'exemple d'enzyme amylase est fournie.
L'amylase est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse (rupture d'une substance en ajoutant une molécule d'eau) de l'amidon en molécules de glucides plus petites comme le maltose (une molécule composée de deux molécules de glucose). Les amylases sont classées en alpha, bêta ou gamma selon la façon dont elles attaquent les liaisons entre les molécules d'amidon.
- Alpha-amylase
- Bêta-amylase
- γ-Amylase
- α-glucosidase
- CGTase
- Gluco-amylase
- Amylase salivaire
- Amylase pancréatique
- Amylases fongiques
- Ptyaline
- Pullulanase
- Amylopullulanase
- Cyclomaltodextrinase
- Dextran glucosidase
- Saccharose phosphorylase
- Enzyme débranchante
- Alternanucrase
- Maltooligosyl tréhalose synthase
- Tréhalose synthase
- Amylosaccharase
- Amylomaltase
- Oligo-1,6-glucosidase
- Isoamylase
- Glucodextranase
- Amylase maltogène
- Néopullulanase
Alpha-amylase
L'alpha-amylase (-amylase) est une enzyme portant le numéro EC 3.2.1.1 qui décompose les liaisons alpha dans les gros polysaccharides liés en alpha comme l'amidon et le glycogène pour produire des chaînes plus courtes, des dextrines et du maltose. C'est le type d'amylase le plus courant chez les humains et les autres mammifères.
De nombreux champignons le sécrètent et on le trouve dans les graines contenant de l'amidon comme réserve alimentaire. Il appartient à la famille des glycosides hydrolases 13. La salive contient l'enzyme de digestion alpha amylase. Il décompose les liaisons glycosidiques -1,4 de l'amidon. L'efficacité de la mastication est essentielle pour que l'amylase salivaire imprègne le bol alimentaire.
Bêta-amylase
L'enzyme bêta-amylase (EC 3.2.1.2, -amylase, saccharogène amylase, glycogénase) est également connue sous le nom de 4-alpha-D-glucane maltohydrolase. L'enzyme la plus essentielle est la bêta-amylase, qui clive deux molécules de glucose liées de l'extrémité réductrice de la chaîne.
La capacité de la bêta-amylase à créer suffisamment de maltose, le sucre fermentescible le plus important, est essentielle au cours de la première étape du brassage.
γ-Amylase
La γ-amylase est une enzyme moins couramment utilisée dans le secteur alimentaire. Il hydrolyse la liaison glycosidique finale (1-4) pour décomposer l'amidon de l'extrémité non réductrice, donnant une unité de glucose. Il peut également hydrolyser les liaisons glycosidiques (1-6). En comparaison avec d'autres amylases, l'enzyme a un pH optimal inférieur. Type d'amylase qui produit du glucose en clivant les connexions alpha-1,4-glycosidiques finales à l'extrémité non réductrice de l'amylase et de l'amylopectine. Il décompose également les liaisons glycosidiques alpha-1-6. Dans des conditions acides, la -amylase est la plus efficace (pH optimal de 3).
α-glucosidase
L'alpha-glucosidase est une glucosidase qui agit sur les liaisons α(1-4) et se trouve dans le bord en brosse de l'intestin grêle. L'amidon et les disaccharides sont convertis en glucose par l'enzyme alpha-glucosidase.
CGTase
Les CGTases (cyclodextrine glycosyltransférases) sont des enzymes capables de créer des cyclodextrines (σ(1->4) oligoglucosides circulaires connectés) à partir d'amidon.
Gluco-amylase
La glucoamylase est une enzyme fongique avec 45 chaînes latérales glucidiques, y compris des résidus de mannose simples et des chaînes d'oligosaccharides de mannose, de glucose et de galactose.
Amylase salivaire
Salivaire l'amylase peut être une enzyme de clivage pour les polymères de glucose générés par les glandes salivaires. Il ne représente qu'une petite partie de l'amylase totale excrétée, qui est généralement produite par le pancréas.
Amylase pancréatique
L'amylase pancréatique complète la digestion des glucides, conduisant au glucose, une petite molécule prise dans la circulation sanguine et transportée dans tout le corps.
Amylases fongiques
Aspergillus oryzae produit une sorte d'alpha-amylase appelée amylase fongique. Il en existe deux types : liquide et en poudre. Cette hydrolase à action rapide fonctionne dans les plages de pH acides, neutres et légèrement alcalines.
Ptyaline
Les glandes salivaires humaines génèrent de la ptyaline, une enzyme hydrolysant l'amidon. C'est un type spécifique d'amylase salivaire. La ptyaline, une molécule salivaire, aide la langue à digérer l'amidon.
Pullulanase
La pullulanase est un type de glucanase qui dégrade le pullulane. C'est une exoenzyme amylolytique. Gram négatif les bactéries du genre Klebsiella le génèrent sous forme extracellulaire, lipoprotéine ancrée à la surface cellulaire.
Amylopullulanase
Les amylopullulanases sont un type d'enzyme débranchante qui appartient à la famille des glycosides hydrolases (GH) des enzymes glucidiques actives, classées par séquence.
Cyclomaltodextrinase
L'enzyme cyclomaltodextrinase (CDase) hydrolyse la cyclodextrine pour générer des oligosaccharides linéaires avec des liaisons (1,4).
Dextran glucosidase
Streptococcus mutans Dextran Glucosidase (SMDG), une glycoside hydrolase (GH) de type exo de la famille 13 glucosidase, hydrolyse une liaison -1,6-glucosidique aux extrémités non réductrices des isomaltooligosaccharides et du dextran.
Saccharose phosphorylase
La saccharose phosphorylase est une clé enzyme du métabolisme du saccharose et le contrôle d'autres intermédiaires métaboliques. Les saccharoses phosphorylases sont des enzymes glucidiques actives avec un potentiel biocatalytique exceptionnel pour convertir le sucre de table ordinaire en composés aux caractéristiques souhaitables.
Enzyme débranchante
Une enzyme débranchante aide à la dégradation du glycogène, qui sert de stockage de glucose dans le corps, par l'activité de la glucosyltransférase et de la glucosidase. Les enzymes débranchantes, en conjonction avec les phosphorylases, mobilisent les réserves de glucose à partir des dépôts de glycogène dans les muscles et le foie.
Alternanucrase
L'alternansaccharase catalyse le transfert d'un résidu alpha-D-glucosyle du saccharose vers les positions 6 et 3 du résidu terminal d'un glucane alpha-D non réducteur, ce qui donne un glucane avec une alternance d'alpha-1,6- et liaisons alpha-1,3.
Maltooligosyl tréhalose synthase
La transglycosylation intramoléculaire du maltooligosaccharide en maltooligosyl trehalose (alpha-maltooligosyl alpha-D-glucoside) est catalysée par cette enzyme.
Tréhalose synthase
La tréhalose synthase (TreS) est une enzyme catalytique qui catalyse la conversion réversible du maltose en tréhalose. Les bactéries sont les principaux producteurs de TreS. En raison du coût peu coûteux du substrat, de la simplicité de la réaction et du rendement de conversion élevé, la voie TreS est attrayante pour la synthèse du tréhalose.
Amylosaccharase
L'amylosaccharase (EC 2.4.1.4) appartient à la famille 13 des glycosides hydrolases (-amylases), mais son but biologique est de synthétiser des polymères de type amylose à partir du saccharose.
Amylomaltase
L'amylomaltase (AM) catalyse la transglycosylation de l'amidon pour obtenir des oligosaccharides linéaires ou cycliques, ce qui a des applications biotechnologiques et industrielles.
Oligo-1,6-glucosidase
Le composant isomaltase-maltase est chargé de décomposer l'isomaltose et le maltose en deux molécules de glucose.
Isoamylase
La glycogène 6-alpha-D-glucanohydrolase est le nom scientifique de l'isoamylase. Le glycogène, l'amylopectine et ses dextrines bêta-limites subissent une hydrolyse des ramifications alpha-D-glucosidiques. L'amylopectine est facilement hydrolysée par cette enzyme.
Glucodextranase (GDase)
L'enzyme glucodextranase catalyse l'hydrolyse des liaisons glucosidiques du dextrane. N, A, B et C sont les quatre domaines qui constituent la structure de GDase. Le domaine A a une structure à six barils, tandis que le domaine N en a dix-sept. antiparallèle brins. Les deux domaines semblent concernés par l'activité catalytique des glucoamylases bactériennes (GA).
Amylase maltogène
L'amylase maltogène est un type d'amylase qui décompose l'amidon en maltose. Il peut décomposer l'amidon en molécules plus petites dans des environnements où il a beaucoup de substrats à traiter. C'est une endo-amylase, ce qui signifie qu'elle fonctionne à la fin d'une chaîne de molécules.
Néopullulanase
La néopullulanase (EC 3.2.1.135, pullulanase II) est une enzyme pullulane 4-D-glucanohydrolase (formant un panose) de la famille des alpha-amylases. La néopullulanase, une glycosyl hydrolase isolée de Bacillus stearothermophilus (bsNpl), pourrait être utilisée dans l'amidon et les secteurs des détergents.
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Bonjour… Je m'appelle Sadiqua Noor, j'ai fait des études supérieures en biotechnologie, mon domaine d'intérêt est la biologie moléculaire et la génétique. En dehors de ceux-ci, j'ai un vif intérêt pour la rédaction d'articles scientifiques avec des mots plus simples afin que les personnes issues de milieux non scientifiques puissent également comprendre le beauté et dons de la science. J'ai 5 ans d'expérience en tant que tuteur.
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